《Protein Actions Principles and Modeling》-《蛋白质作用原理和建模》中文分享（1）
这个分栏主要是为了介绍《Protein Actions Principles and Modeling》-《蛋白质作用原理和建模》，有助于开始学习蛋白质的朋友了解一些基本生物知识。本人能力有限，如果错误欢迎批评指正。
第一章：Proteins are polymers that fold into specific strcuture（蛋白质是可以折叠成特定结构的聚合物）
-蛋白质是发挥细胞功能的机器
目前蛋白质作为人体的基本组成部分之一，具有广泛的应用。在人类细胞中，大约有18000中不同的蛋白质分子。蛋白质具有许多不同的功能。若我们把细胞当做不同类型的工厂，那么蛋白质可以作为工厂工人而存在-不仅是输出东西，同时也是工厂本身的结构框架。而核酸（DNA和RNA）这类提供编码信息的分析，为工厂制造产品提供了指导。糖和碳水化合物就是工厂的能源。图1.1展示了一个经典的蛋白质分子与不同物质的大小比较。
图1.1在线性维度中，蛋白质是原子的百倍，是人类细胞的千分之一。请注意，图像的大小遵循较小的尺寸比例，并不是严格按照大小绘制的。
一般来说，蛋白质的的可视化结构展示（图1.2）可分为四种：分别是球形，棒形，卡通以及表面模型。一般来说，如果需要了解化学和原子的细节，球形和棒状的蛋白质表示更为合适，若是想要研究蛋白质的整体情况，那么卡通模型以及表面模型则更适合。
图1.2相同蛋白质结构的不同表示说明了不同的特征。(A)球形表示每个原子的位置，按原子类型进行颜色编码：灰色表示碳，青色表示氮，红色表示氧，白色表示氢（这里没有显示），黄色表示硫。(B)棒状表示每个键，根据键合的原子着色。(C)卡通显示二级结构。(D)表面模型。
-蛋白质具有序列-结构-功能的关系
若将一个氨基酸比作一个独立的小珍珠，那么蛋白质就是串起来的珍珠。自然界有20中不同类型的天然氨基酸，那么不同氨基酸所形成的的蛋白质就类似于一条彩色的项链。有时候可把氨基酸看做是一个字母，不同的氨基酸用不同的字母表达，而蛋白质就是氨基酸组成的一条编码链。一般来说蛋白质都是线性的。多个氨基酸组成的聚合物可称为多肽，因此，蛋白质本质也是一种多肽物质。在蛋白质中的多肽多以酰胺键链接，因此这种组成蛋白质的氨基酸组分可称为残基。
但是蛋白质并非是一条长线，它具有一种特定的3D结构，这种现象称为蛋白质的折叠。在一个三维空间中，蛋白质的原子都有其空间坐标。而这些信息，则可以体现出一个蛋白质的折叠信息。一般来说，蛋白质趋向折叠成能量较低的稳定构象结构。通过使用x射线晶体学和核磁共振波谱学以及低温电子显微镜，可以有效地观测到蛋白质的结构折叠情况。目前，已知的结构都在PDB数据库中。
此外，蛋白质可以经历折叠和展开的过程，从变性的或展开的状态到自然的或折叠的结构，反之亦然。把展开状态看作是一组或一组链，它们假设了大量不同的3D排列，就像一根弦，可以采用大量不同的弦形状。在折叠时，所有的链都具有相同的构象，即天然结构，但即使是这些链也可以以有限的方式改变来实现它们的功能。折叠过程如图1.3所示，并在第3、4和6章中有更详细的描述。
图1.3折叠过程是变性(D)和天然(N)状态之间的过渡，需要解码蛋白质序列中所携带的信息。一个给定蛋白质的变性状态是许多不同构象的集合。在折叠时，每个蛋白质折叠成一个相对单一的天然或折叠状态，且不考虑其在变性状态下的原始构象如何。其天然结构是这种特殊蛋白质的特征。它明显比变性状态下的构象更紧凑。蛋白质会根据环境条件而折叠或展开。
长期以来，蛋白质科学的中心范式一直是，氨基酸序列决定了三维结构，而三维结构又决定了蛋白质如何执行其功能：
序列->结构->功能
但现实情况中，一个蛋白质的功能不仅受一个结构的影响，通常是由于结构之间的过渡。因此，蛋白质的功能可以由大的或小的构象变化引起。此外，“结构”并不总是意味着一个单一的构象。由于溶剂的布朗运动，天然蛋白质可以在其天然结构周围摆动。天然蛋白质的部分通常是无序的，而这会导致链是松软的也会造成蛋白质没有单一的构象结构。最后，蛋白质的生物学作用机制不仅取决于其结构，还取决于其动力学。所以，一个更准确的关于蛋白质范式的陈述是：
序列->结构->运动->功能
-氨基酸是蛋白质的单位
显示了一个氨基酸的化学结构，它是蛋白质的组成单元。每一种氨基酸之所以被称为氨基酸，是因为它的一端有一个氨基（−NH2）和一个羧基(-COOH)。在生理pH值下，氨基和羧酸基都是完全电离的，这意味着氨基酸的一端是碱基，另一端是酸，分别带有正电荷和负电荷。在氨基和羧基端之间是一个Cα原子，也被称为α-碳。综上所述，氨基酸的氨基、α-碳和羧基统称为蛋白质的主链或主链。图1.4还显示了一个氨基酸的侧链。侧链在图中被标记为“R”，以表明20种不同类型的化学基团中的任何一种。一种氨基酸在侧链上与另一种氨基酸不同。侧链与Cα原子共价结合。这20个氨基酸侧链的化学结构和物理性质有所不同。
图1.4 氨基酸的主干结构决定了手性。(A)在氨基酸中，氨基（左边是−NH2）通过Cα原子连接到酸基（右边是−COOH），Cα-原子也与侧链（缩写为R，一般）和一个氢相连。蛋白质中重复单元的(B)和(C)三维视图。因为每个Cα与四种不同类型的原子四面体结合，氨基酸要么是D-异构体，要么是L-异构体。l-异构体是蛋白质中自然存在的形式。在这两种异构体中，侧链R的位置不同。在l-异构体中，它指向页面的平面，前提是两侧的两个主键N−Cα和Cα−C位于页面的平面上，N端位于左侧（如图所示）。在D-异构体中，主干的相同排列导致R基团往平面外方向。
图1.5展示了氨基酸的不同性质。值得一提的是，这些物理分类并非是准确清晰。一些氨基酸具有多重性质，同时具有非极性和极性/离子特征。而这取决于其内在的pKa值和周围环境的pH值。酪氨酸有一个庞大的疏水部分，它的苯基，但它附着在一个末端的极性−OH上。色氨酸是疏水的，但其双环凹基上的N−H基可以是氢键供体。组氨酸侧链是一种杂环咪唑，可以在生理pH下电离，因此组氨酸可以带正电荷或不带电荷，这取决于pH。赖氨酸是带电的，但它也有一个由四个亚甲基组成的链。蛋白质的结构和生化机制的广泛多样性来自于氨基酸侧链的多样性。
图1.5 20个标准氨基酸的侧链结构，以及三个字母和一个字母的代号。α-碳设置在绘制的平面上，侧链从它们向上延伸。氨基酸侧链根据其化学性质分为三大类：疏水、极性和带电。在溶液pH的某些条件下，带电的残基变得不带电。这种分类来自于疏水性。
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